Как синтезируется белок — тайны и факты

Великие и ужасные: 27 фактов о белках, которые надо знать. BEAUTYHACK

Диетолог Ульяна Кузора (@miaa_yasha) рассказала, как переизбыток белка в рационе сказывается на работе почек, почему молочные продукты влияют на сон и правда ли, что после тренировки обязательно нужен протеин.

Факт №1: Организму нужен как животный, так и растительный белок

Белки бывают животного и растительного происхождения.

Животные считаются более полноценными – в них содержится 8 незаменимых аминокислот, необходимых организму для нормального функционирования, витамины группы В (их недостаток в рационе – причина стресса, снижения физической активности, вялости), железо, необходимое для поддержания работы иммунной системы, щитовидной железы, Омега-3 в форме альфа-линолевой кислоты (необходима для синтеза других незаменимых жирных кислот).

Белки растительного происхождения тоже нельзя недооценивать – это хороший источник клетчатки, способствующей нормальной работе желудочно-кишечного тракта.

Их часто называют неполноценными – содержат не все незаменимые аминокислоты (лизин, метионин, триптофан, лейцин, изолейцин, треонин, гистидин). Но они тоже обязательны в рационе.

Примерное соотношение растительного и животного белка: 45% на 55 %.

Факт №2: суточная норма белка у всех разная

Норма белка в сутки индивидуальна для каждого человека. Зависит от физиологических данных и спортивных нагрузок. В среднем норма для здорового человека варьируется от 1-1,5 г на кг веса, для беременных и кормящих – до 2 г на кг веса.

Факт №3: при похудении норма белка расчитывается индивидуально

В период похудения важно правильно рассчитывать норму белка. Во время снижения веса не нужно резко увеличивать его количество – не безопасно для здоровья. Если, например, в период поддержания веса ваша норма – 115 г, при похудении она увеличивается до 140. Дефицит калорий не должен превышать 15%. Стандарт БЖУ на похудении: белки – 15-35%, жиры – 20-35%, углеводы – 40-65%.

Факт №4: недостаток белков в рационе негативно сказывается на здоровье

Белки выполняют много разных функций: защитную (необходимы для нормальной работы иммунной системы), транспортную (переносят кислород и питательные вещества), регуляторную, энергетическую. Они также участвуют в передаче генетической информации. Но в первую очередь – это основной «строительный материал» для организма (эпителий, например, обновляется раз в 3-4 дня).

Недостаток белка губителен – ухудшаются все обменные процессы, нарушается работа систем и органов. В первую очередь страдают печень, мышцы и гормональный фон. У спортсменов теряется мышечная масса, появляются проблемы с дыхательной и сердечно-сосудистой системами.

Факт №5: слабость и головные боли могут свидетельствовать о недостатке белка

Общая слабость – один из признаков недостатка белка в рационе. Она может сопровождаться мышечными спазмами, дрожью в конечностях, нарушением координации движения.

Из-за дефицита белка снижается синтез серотонина и других гормонов – у человека могут наблюдаться проблемы со сном и головные боли.

Бледность, высыпания на коже, склонность к отечности, медленное заживление ран, выпадение волос, расслаивание ногтевой пластины – все это признак того, что нужно пересмотреть свой рацион питания и сдать анализы.

Факт №6: от белка поправляются

Поправляются не от белков, жиров или углеводов, а от профицита калорий. И не важно, чем вы их набрали: шоколадным батончиком или двумя килограммами рыбы.

Другое дело, что белковая пища менее калорийна. Для примера: калорийность горбуши –147 ккал на 100 г, «сникерса» – 488 ккал. Белок – незаменимый макронутриент в питании.

Но любой избыток калорий трансформируется в подкожную жировую клетчатку.

Факт №7: при окислении 1 г белка выделяется 4 ккал

Под воздействием пепсина белок распадается на полипептиды и аминокислоты. Из последних организм синтезирует новые, необходимые ему для нормальной работы, либо перерабатывает их в энергию. При окисления 1 г белка выделяется 4 ккал.

Факт №8: избыток белка в рационе увеличивает нагрузку на почки

От переизбытка белка, в первую очередь, страдают почки – увеличивается уровень мочевины и мочевой кислоты в крови. Несоблюдение КБЖУ также может вызвать структурные повреждения печени.

Переизбыток протеина – одна из причин развития остеопороза. Организм может использовать только определенное количество белка. Остатки он перерабатывает. Для этого организму нужен дополнительный кальций, который берется из костей. Соблюдайте баланс, чтобы сохранить здоровье.

Факт №9: белок может стать причиной аллергии

Непереносимость белка – редкий вид пищевой аллергии. Чаще всего она встречается в раннем детском возрасте (50%). Причина – нарушения в работе иммунной системы.

Организм ошибочно воспринимает чужеродный белок за вредное химическое соединение и начинает его атаковать. В крови выделяется гистамин, вызывающий аллергическую реакцию. К сожалению, медикаментозной терапии снятия этого состояния не существует.

Избавиться от аллергии можно только методом исключения продуктов, содержащих аллерген.

Факт №10: белковые диеты дают временный эффект

Любая диета дает временный эффект. Стойкого результата можно добиться только полностью перейдя на правильное питание. Самая популярная белковая диета – Дюкана (за нее он был исключен из медицинского реестра Франции и Международной ассоциации диетологов). Она подразумевает полный отказ от углеводов и неограниченное потребление животного белка.

Углеводы – основной источник энергии. При нехватке организм начинает разрушать жировые клетки, а параллельно с ними мышцы и запасы гликогена.

Как только вы вернете углеводы в рацион, организм начнет запасать их с бешеной скоростью – килограммы быстро вернутся и «друзей» приведут.

Факт №11: белки, жиры, углеводы нормально сочетаются между собой

Не бывает продуктов, состоящих из одних белков, – как минимум, углеводы в них точно присутствуют. И наш организм нормально усваивает их вместе. Миф о том, что белки, жиры и углеводы не сочетаются, подогревают сторонники раздельного питания, к которому у диетологов тоже много вопросов. Организму нужны все макронутриенты – это неоспоримый факт.

Факт №12: протеин для спортивного питания получают из молочной сыворотки

Протеин для спортсменов получают из молочной сыворотки (сывороточный белок) или из творога (казеиновый белок). Для людей, не занимающихся спортом, смысла в дополнительном приеме белка нет – протеиновые коктейли ни к чему.

Факт №13: протеиновый порошок – не «химия»

Протеиновый порошок – не химия, если он изготовлен из натурального сырья (молока). Они необходимы для быстрого восстановления мышц после интенсивной тренировки.

Факт №14: белковый перекус после тренировки нужен только для набора мышечной массы

Питание после тренировки зависит от того, какие цели вы преследуете. Если интересует наращивание мышечной массы, нужно воспользоваться «метаболическим» окном и съесть что-то белковое через 20-30 мин после физической активности (это источник аминокислот, необходимых для восстановления). В идеале углеводы тоже необходимы – помогают восполнить запасы гликогена.

Факт №15: белок нужно получать из разных продуктов

Чтобы обеспечить организм всеми необходимыми аминокислотами, нужно получать их из разных продуктов. В твороге, например, содержится 14% белка с полным аминокислотным составом. В овощах и зелени содержится от одной до двух аминокислот. И чем разнообразнее стол, тем больше вероятность, что они поступят в организм.

Факт №16: потребление белка должно быть равномерным в течение дня

Белок в рационе должен преобладать вечером – к концу дня нам не нужно столько энергии, как в начале. Идеально, когда белковый продукт есть в каждом приеме пищи. Распределяйте потребление  протеинов правильно. На завтрак отдавайте предпочтение сыру, яйцам, творогу. На обед – мясным блюдам, бобовым, на ужин – рыбе и овощам.

Факт №17: отсутствие животного белка в рационе оказывает влияние на организм

По поводу того, положительное или отрицательное, ведутся ожесточенные споры. Адепты вегетерианских диет утверждают: без животного белка вполне себе можно существовать. У меня другое мнение на этот счет. Белок, поступающий в организм вместе с пищей, сам по себе бесполезен. От него требуется лишь одно – аминокислоты.

Из них синтезируется другой белок, «дружественный» нашему организму. Заменимые аминокислоты могут синтезироваться. Незаменимые – нет. Они поступают только с пищей. Метионин, например, – незаменимая аминокислота, которая в достаточном количестве содержится в красном мясе.

Невозможно получить ее в нужном объеме из других источников.

Факт №18: основной источник растительного белка – бобовые

Продукты с высоким содержанием растительного белка: фасоль, чечевица, нут, семечки, орехи, кунжут. В достаточном количестве он содержится в гречневой крупе, пшенице и крупах на ее основе: булгур, полба.

Факт №19: белок принимает участие в стимуляции мозговой деятельности

Белок – важный макронутриент для работы головного мозга. Аминокислоты выделяют нейротрансмиттеры – вещества, принимающие участие в передаче нервного импульса.

Дефицит белка приводит к тяжелым последствиям. Усталость и быстрая утомляемость – лишь верхушка айсберга. 

Хорошо стимулирует мозговую деятельность растительный белок, содержащийся в орехах, – включите их в ежедневный рацион.

Факт №20: белки отличаются по степени усвояемости

Белки отличаются по степени усвояемости. Медленные долго расщепляются организмом, притупляя голод. Быстрые лучше усваиваются и быстрее наполняют энергией. Источник медленных белков – творог, сыр. Быстрых – мясо, яйца, рыба.

Факт №21: молочный белок лучше усваивается после ферментативного брожения

Молоко на 90% состоит из воды. Оставшиеся 10% проходится на казеин и сывороточные белки – глобулин и альбумин. Первый отличается сложной усвояемостью и плохой перевариваемостью (основная причина – нерастворимость в воде).

Это минус в питании взрослого человека и плюс в питания детей. Низкая скорость расщепления молочного белка способствует дозированному и равномерному насыщению крови малыша аминокислотами – их уровень стабилен до шести часов.

Организм взрослого человека лучше усваивает казеинат кальция – белок, полученный в результате ферментативного брожения молока. Многие диетологи рекомендуют отказаться от молока в чистом виде, отдав предпочтение молочно-кислым продуктам.

У сывороточных белков сбалансированный аминокислотный состав. По строению они максимально приближены к белкам мышечной ткани. Их часто используют для производства протеинового порошка.

Факт №22: от молочных продуктов может возникнуть тяжесть

После молочных продуктов может возникнуть дискомфорт, если у вас проблемы с кишечником. Почти у трети населения наблюдается непереносимость лактозы – «молочного сахара».

Это состояние связано с недостаточностью фермента лактазы, принимающего участие в его расщеплении.

Если через 30 минут после стакана молока у вас регулярно наблюдается вздутие живота, это повод задуматься и обратиться к врачу.

Факт №23:  группа ферментов, расщепляющих белок, – протеиназы

Это ферменты группы гидролаз, расщепляющие пептидные связи. Они делятся на шесть классов: сериновые, треониновые, цистеиновые, аспартатные, металлопротеиназы, глутаминовые. Недостаток ферментов – причина проблем с ЖКТ, печенью, желчным пузырем, поджелудочной железой.

Факт №24: суточная норма белка в детском питании отличается от взрослой

Суточная норма белка в детском питании – от 2.2 до 3 г на 1 кг веса (до года), от 36 до 87 г после года. Для нормального роста и развития малыша важно следовать этим цифрам.

Факт №25: куриный белок – отличный источник протеина

Куриный белок – очень хороший источник протеина. Содержит все важные аминокислоты и отличается небольшой калорийностью. Но будьте осторожны – куриный белок может вызвать аллергию. Это явление встречается достаточно часто.

Куриные яйца богаты витаминами, железом, фолиевой кислотой и другими веществами. Организм может среагировать на любой из них! Чаще всего причина – реакция на альбумин. Симптомы проявляются сразу же: кожная сыпь, зуд, проблемы с ЖКТ и дыханием.

Норма яиц в день – не более трех.

Факт №26: белковые продукты влияют на настроение и сон

В белках содержится триптофан – аминокислота, отвечающая за хорошее настроение и нормальный сон.

Недостаток протеинов в рационе сильно сказывается на цикле сон-бодрствование у детей. Из-за нехватки белка у них снижается синтез серотонина – малыш плохо засыпает.

Решить проблему можно, увеличив потребление триптофана: он присутствует в большинстве растительных белков.

Факт №27: у нас разная скорость переваривания белков

Все мы разные, и потребности организма тоже. Кто-то начинает день с белкового завтра и чувствует себя отлично, кому-то для запуска организма нужны углеводы. Научитесь слушать себя. У нас разная скорость переваривания белков. Одному организму нужно на это час, другому – три. Этот факт нужно учитывать при составлении рациона.

Похожие материалы из рубрики Обзор

Источник: https://beautyhack.ru/telo/pitanie/velikie-i-uzhasnye-27-faktov-o-belkah-kotorye-nado-znat

10 фактов о белках и полипептидах

11

Показать комментарии (11)

Свернуть комментарии (11)

  • Пункт 2.Вы совершенно уверены, что большинство природных и синтетических полимеров не имеют определенной конформации?Ответить
    • Безусловно, если под большинством понимать большинство по массе, встречаемых в природе или промышленности. Если большинство по ассортименту — то в природе фиг знает, а в промышленности — тоже без конформации.> После выхода из рибосомы полипептидная цепь> складывается в свою нативную пространственную> структуру за время порядка одной секунды. И это весьма удивительно.Ничего особо удивительного тут нет. Это Левинталю полвека назад казалось, что это удивительно, когда ни биохимия, ни полимерная физика ещё не были развиты, и даже статфизика была развита заметно хуже, чем сейчас.Это было бы удивительно в том случае, если энергетический ландшафт макромолекулы по конформациям был бы очень рассечённым. На практике это обычно не так, и системе вовсе не нужно пробегать по всем возможным конформациям, чтобы найти наименее энергетическую. Когда вы ищете ближайшую булочную, вы не заходите во все здания земного шара. А когда энергетический ландшафт рассечён — то возникают те самые «из этого правила [про одну и ту же строго определенную пространственную структуру (конформацию)] есть исключения, но их очень немного». В случае ещё более сложного ландшафта получаются стёкла, где система действительно не переходит в состояние с минимальной энергией ни за секунду, ни за миллиард лет.Ответить
      • В словах «После выхода из рибосомы полипептидная цепь складывается в свою нативную пространственную структуру за время порядка одной секунды. И это весьма удивительно.» есть некоторая неточность, состоящая в том, что создается обманчивое впечатление, что эта цепь начинает складываться лишь ПОСЛЕ завершения ее синтеза. В реальности этот процесс может происходить и, по-видимому, происходит ПО МЕРЕ синтеза цепи и ее выхода из рибосомы. Это очень существенно меняет ситуацию.Ответить
        • буржуи уже всё описалиhttp://www.dnalc.org/view/15501-Translation-RNA-to-protein-3D-animation-with-basic-narration.htmlhttp://www.youtube.com/watch?gl=US&v=q_n0Ij3K_HoОтветить
    • «Безусловно, если … то в природе фиг знает …»

      Сильный ответ.

      Ответить

Читайте также:  Типы серийных убийц - тайны и факты
  • Рекомендую всем, кого интересует данная тема, присоединяться к проекту Rosetta@home. Это суперкомпьютер, который производит вычисление третичной структуры белков из их аминокислотных последовательностей. Этот компьютер состоит из компьютеров добровольцев, объединенных в сеть. Проект Вашингтонского университета.

    Ответить

  • п.3: вообще-то мне казалось, что аминокислоты должны быть связаны с tRNA?

    Ответить

    • Тут многое может показаться. В статье нет ни одного грамотно написанного пункта.Ответить
      • да, в п.8 как-то по описанию демон Максвелла получается…Ответить
        • Просто плохо сформулированное утверждение. Имелось в виду, наверно, что происходят случайные переходы из одного состояния в другое. Сами по себе такие переходы ни к какой механической работе не приводят, но способность самопроизвольно переходить между состояниями позволяет получить что-нибудь навроде молекулярного храповика, и при наличии неоднородности получить уже механическое направленное движение.Классический пример — АТФ-синтаза: в ней механическое движение (вращение) получается в результате движения протонов через мембрану из области большей концентрации в область меньшей концентрации. Законы термодинамики тут, разумеется, не нарушаются, но при этом само вращение возможно потому, что субъединица-«барабан» болтается случайным образом. А градиент протонов нужен для того, чтобы эта случайность была неравномерной.Ответить
        • Похоже, именно демон Максвелла людям и кажется.Ответить
  • Написать комментарий

    Источник: http://elementy.ru/lib/431616

    Как происходит синтез белка

    Содержание:

  • Процесс синтеза белка
  • Синтез белка из аминокислот
  • Синтез белков и инсулин
  • Новый метод синтеза белка
  • В чем состоят трудности синтеза белков
  • Синтез белка ДНК, видео
  • В каждой области науки есть своя «синяя птица»; кибернетики мечтают о «думающих» машинах, физики — об управляемых термоядерных реакциях, химики — о синтезе «живого вещества» — белка.

    Синтез белка долгие годы был темой фантастических романов, символом грядущего могущества химии.

    Это объясняется и той огромной ролью, какая принадлежит белку в мире живого, и теми трудностями, которые неизбежно вставали перед каждым смельчаком, отважившимся «сложить» из отдельных аминокислот замысловатую мозаику белка. И даже еще не самого белка, а только пептидов.

    Разница между белками и пептидами не только терминологическая, хотя молекулярные цепи и тех и других состоят из аминокислотных остатков. На каком-то этапе количество переходит в качество: пептидная цепь — первичная структура — обретает способность сворачиваться в спирали и клубки, образуя вторичную и третичную структуры, характерные уже для живой материи.

    И тогда пептид становится белком. Четкой границы здесь не существует — на полимерной цепи нельзя поставить демаркационный знак: досель — пептид, отсель — белок. Но известно, например, что адранокортикотропный гормон, состоящий из 39 остатков аминокислот,— это полипептид, а гормон инсулин, состоящий из 51 остатка в виде двух цепей,— это уже белок.

    Простейший, но все же белок.

    Способ соединения аминокислот в пептиды был открыт в начале прошлого века немецким химиком Эмилем Фишером. Но еще долго после этого химики не могли всерьез помышлять не только о синтезе белка или 39-членных пептидов, но даже значительно более коротких цепей.

    Для того, чтобы соединить между собой две аминокислоты, надо преодолеть немало трудностей. Каждая аминокислота, подобно двуликому Янусу, имеет два химических лица: карбоксильную кислотную группу на одном конце и аминную основную группу — на другом.

    Если от карбоксила одной аминокислоты отнять группу ОН, а от аминной группы другой — атом водорода, то образовавшиеся при этом два аминокислотных остатка могут соединиться друг с другом пептидной связью, и в результате возникнет простейший из пептидов — дипептид. И отщепится молекула воды.

    Повторяя эту операцию, можно наращивать длину пептида.

    Однако эта, казалось бы, на первый взгляд несложная операция практически трудноосуществима: аминокислоты очень неохотно соединяются друг с другом. Приходится их активировать, химически, и «подогревать» один из концов цепи (чаще всего карбоксильный), и вести реакцию, строго соблюдая необходимые условия.

    Но это еще не все: вторая сложность состоит в том, что соединяться друг с другом могут не только остатки разных аминокислот, но и две молекулы одной кислоты. При этом строение синтезируемого пептида будет уже отличаться от желаемого.

    Больше того, каждая аминокислота может иметь не две, а несколько «ахиллесовых пят» — боковых химически активных групп, способных присоединять аминокислотные остатки.

    Чтобы не дать реакции свернуть с заданного пути, необходимо закамуфлировать эти ложные мишени — «запечатать» на время осуществляемой реакции все реакционноспособные группы аминокислоты, кроме одной, присоединив к ним так называемые защитные группировки. Если этого не сделать, то цель будет расти не только с обоих концов, но и вбок, и аминокислоты уже не удастся соединить в заданной последовательности. А ведь именно в этом и заключается смысл всякого направленного синтеза.

    Но, избавляясь таким образом от одной неприятности, химики столкнулись с другой: защитные группировки после окончания синтеза нужно удалить. Во времена Фишера в качестве «защиты» применялись группировки, которые отщеплялись гидролизом.

    Однако реакция гидролиза обычно оказывалась слишком сильным «потрясением» для полученного пептида: с трудом построенная его «конструкция» разваливалась как только с нее снимали «строительные леса» — защитные группировки. Лишь в 1932 году ученик Фишера М.

    Бергманн нашел выход из этого положения: он предложил защищать аминогруппу аминокислоты карбобензоксигруппой, которую можно было удалить без повреждения пептидной цепи.

    В течение последующих лет был предложен ряд так называемых мягких методов «сшивки» аминокислот друг с другом. Однако все они фактически были лишь вариациями на тему метода Фишера. Вариациями, в которых иногда даже трудно было уловить исходную мелодию. Но сам принцип оставался все тем же.

    И все теми же оставались трудности, связанные с защитой уязвимых групп. За преодоление этих трудностей приходилось расплачиваться увеличением числа стадий реакции: один элементарный акт — соединение двух аминокислот — распадался на четыре этапа. А каждая лишняя стадия — это неизбежные потери.

    Если даже предположить, что каждая стадия идет с полезным выходом в 80% (а это хороший выход), то через четыре этапа эти 80% «растают» до 40%.

    И это при синтезе только дипептида! А если аминокислот будет 8? А если 51, как в инсулине? Прибавьте к этому сложности, связанные с существованием двух оптических «зеркальных» форм молекул аминокислот, из которых в реакции нужна только одна, приплюсуйте проблемы отделения образующихся пептидов от побочных продуктов, особенно в тех случаях, когда они одинаково растворимы. Что же получится в сумме: Дорога в никуда?

    И все же эти трудности не останавливали химиков. Погоня за «синей птицей» продолжалась. В 1954 году были синтезированы первые биологически активные гормоны-полипептиды — вазопрессин и окситоцин.

    В них было по восемь аминокислот. В 1963 году был синтезирован 39-членный полипептид АКТГ — адренокортикотропный гормон.

    Наконец, химики США, Германии и Китая синтезировали первый белок — гормон инсулин.

    Как же так, скажет читатель, трудная дорога, оказывается, привела не в никуда и не куда-нибудь, а к осуществлению мечты многих поколений химиков! Это же эпохальное событие! Верно, это — эпохальное событие. Но давайте оценим его трезво, отрешившись от сенсационности, восклицательных знаков и чрезмерных эмоций.

    Никто не спорит: синтез инсулина — огромная победа химиков. Это колоссальный, титанический труд, достойный всякого восхищения. Но вместе с тем эго, по существу, и потолок старой химии полипептидов. Это победа на грани поражения.

    В инсулине 51 аминокислота. Чтобы соединить их в нужной последовательности, химикам потребовалось провести 223 реакции. Когда спустя три года после начала первой из них была закончена последняя, выход продукта составлял меньше одной сотой процента.

    Три года, 223 стадии, сотая доля процента — согласитесь, победа носит чисто символический характер. Говорить о практическом применении этого метода очень трудно: слишком велики связанные с его реализацией расходы.

    А ведь в конечном счете речь идет о синтезе не драгоценных реликвий славы органической химии, а о выпуске жизненно важного лекарственного препарата, который необходим тысячам людей во всем мире.

    Так классический метод синтеза полипептидов исчерпал себя на первом же, самом простом белке. Значит, «синяя птица» вновь ускользнула из рук химиков?

    Примерно за полтора года до того, как мир узнал о синтезе инсулина, в печати промелькнуло еще одно сообщение, которое вначале не привлекло особого внимания: американский ученый Р. Мэрифилд предложил новый метод синтеза пептидов.

    Поскольку сам автор поначалу не дал методу должной оценки, и в нем было много недоработок, выглядел он в первом приближении даже хуже существовавших.

    Однако уже в начале 1964 года, когда Мэрифилду удалось с помощью своего метода осуществить полный синтез 9-членного гормона с полезным выходом в 70%, ученые изумились: 70% после всех этапов — это 9% полезного выхода на каждой стадии синтеза.

    Основная идея нового метода заключается в том, что растущие цепочки пептидов, которые раньше были брошены на произвол хаотического движения в растворе, теперь привязывались одним концом к твердому носителю — их как бы заставляли стать на якорь в растворе.

    Мэрифилд брал твердую смолу и к ее активным группам «привязывал» за карбонильный конец первую из собираемых в пептид аминокислоту. Реакции шли внутри отдельных частичек смолы. В «лабиринтах» ее молекул сначала появлялись первые короткие ростки будущего пептида.

    Затем в сосуд вводили вторую аминокислоту, ее молекулы сшивались своими карбонильными концами со свободными аминными концами «привязанной» аминокислоты, и в частицах вырастал еще один «этаж» будущего «здания» пептида.

    Так, этап за этапом, постепенно наращивался весь пептидный полимер.

    Новый метод имел несомненные преимущества: прежде всего в нем была решена проблема отделения ненужных продуктов после присоединения каждой очередной аминокислоты — эти продукты легко смывались, а пептид оставался пришитым к гранулам смолы.

    Одновременно исключалась проблема растворимости растущих пептидов — один из главных бичей старого метода; раньше они нередко выпадали в осадок, практически переставая участвовать в процессе роста.

    Пептиды, «снимаемые» после окончания синтеза с твердой подложки, получались почти все одинакового размера и строения, во всяком случае, разброс в структуре был меньше, чем при классическом методе. И соответственно больше полезный выход. Благодаря этому методу синтез пептидов — кропотливый, трудоемкий синтез — легко поддается автоматизации.

    Мэрифилд соорудил несложный автомат, который сам по заданной программе проделывал все положенные операции — подачу реагентов, смешивание, слив, промывку, отмер дозы, добавление новой порции и так далее. Если по старому методу на присоединение одной аминокислоты приходилось травить 2—3 дня, то Мэрифилд на своем автомате соединял за день 5 аминокислот. Разница — в 15 раз.

    Метод Мэрифилда, названный твердофазным, или гетерогенным, сразу же был принят на вооружение химиками всего мира. Однако уже через короткое время стало ясно: новый метод вместе с крупными достоинствами имеет и ряд серьезных недостатков.

    По мере роста пептидных цепей может случиться так, что в какой-то из них окажется пропущенным, скажем, третий «этаж» — третья по счету аминокислота: ее молекула не дойдет до места соединения, застряв где-нибудь по дороге в структурных «дебрях» твердого полимера.

    И тогда, даже если все остальные аминокислоты, начиная с четвертой, выстроятся в должном порядке, это уже не спасет положения. Полученный полипептид по своему составу, а следовательно, и по своим свойствам не будет иметь ничего общего с получаемым веществом.

    Произойдет то же самое, что и при наборе телефонного номера; стоит пропустить одну цифру — и нам уже не поможет тот факт, что все остальные мы набрали правильно. Отделить же такие ложные цепи от «настоящих» практически невозможно, и препарат оказывается засоренным примесями.

    Кроме того, оказывается, что синтез нельзя вести на какой угодно смоле — ее нужно тщательно подбирать, так как свойства растущего пептида зависят в какой-то мере от свойств смолы. Поэтому ко всем этапам синтеза белка необходимо подходить максимально тщательно.

    Читайте также:  Паук, народные приметы - тайны и факты

    И под конец, предлагаем вашему вниманию образовательное видео о том, как происходит синтез белка в молекулах ДНК.

    Источник: http://www.poznavayka.org/himiya/kak-proishodit-sintez-belka/

    Наука 21 век » Секрет долголетия голых землекопов – в безошибочном процессе синтеза белка

    Биологи из Рочестерского университета раскрыли еще одну тайну здоровья и поразительного долголетия голых землекопов. Эти знаменитые восточноафриканские грызуны живут до 30 лет и не болеют раком. Уже несколько десятилетий ученые выдвигают новые и новые гипотезы, объясняющие уникальныебиологические свойства этих животных.

    Вера Горбунова и Андрей Селуанов, в июне выявившие роль гиалуронана (HMW-HA) в защите грызунов от рака, представили новое исследование. Оказывается, ключ к долголетию голых землекопов – улучшенная конструкция белков.

    Белки включены практически во все функции, которые выполняют клетки животных. Но до начала своей работы белки должны сложиться в правильную форму – чтобы смочь подсоединиться и взаимодействовать с другими клеточными структурами. Горбунова и Селуанов обнаружили процесс, создающий белки идеальной формы.

    Их исследование посвящено рибосомам – точкам синтеза белков в клетках животных – и тоже началось неожиданным образом. Ученые работали с рибосомной РНК и случайно сделали открытие.

    Окрасив образец, они рассмотрели его в ультрафиолетовом излучении и увидели три темных полосы (показывающие концентрацию различных молекул рРНК) – вместо двух, обычных для всех остальных представителей царства животных.

    Видимо, в рРНК голых землекопов имеется «скрытый разрыв». Как же сломанная рРНК влияет на качество белков?

    Рибосомная РНК – это строительные леса рибосомы, машины, синтезирующей белки. Изменение формы этих лесов влияет на всё устройство рибосомы. Нити рРНК у грызунов разрываются в двух определенных точках и выбрасывают промежуточный сегмент.

    Вместо того, чтобы плавать самостоятельно, два оставшихся фрагмента каждой нити держатся рядом и выступают в качестве каркас, на котором рибосомные белки собираются в функциональную рибосому – молекулярную машину, которая соединяет аминокислоты для получения белков.

    Когда рибосома сочленяет аминокислоту для производства белка, часто случаются ошибки – вставляются не те аминокислоты. А вот в белках из клеток голых землекопов таких ошибок на 40% меньше, чем в белках мышиных клеток.

    «Белки без отклонений помогают организму функционировать более эффективно», — заявил Селуанов.

    Следующим шагом в работе биологов будет разбиение рРНК мышей по модели рРНК голых землекопов – чтобы посмотреть, даст ли процесс аналогично безошибочные белки.

    Горбунова и Селуанов надеются, что их исследования в конечном итоге позволят создать препараты, регулирующие и совершенствующие синтез белков в организме человека.

    Данные исследования представлены в журнале Proceedings of the National Academy of Sciences.

    По материалам пресс-релиза университета.

    Артём Космарский nauka21vek.ru

    Источник: http://nauka21vek.ru/archives/53117

    Последняя стадия передачи информации — синтез белка

    Итак, новые белковые молекулы образуются в цитоплазме клетки.

    Если ввести животному меченую аминокислоту, а затем произвести анализ на радиоактивность различных компонентов клеток живого, то основную часть радиоактивных импульсов будет давать самая «легкая» фракция клеток — рибосомная.

    Чтобы доказать участие рибосом в синтезе специфического белка, ученым пришлось проделать очень большую работу по созданию системы из важнейших биологических соединений, в которой бы очищенные рибосомы синтезировали белок, в пробирке.

    В такой системе присутствуют все 20 аминокислот, источники энергии и субстраты тканевого дыхания и растворимые виды РНК, специфичные всем присутствующим аминокислотам.

    Но, как всегда бывает в науке, решение одних вопросов сразу же порождает новые. Какова скорость синтеза белка? В скольких рибосомах синтезируется молекула специфического белка и как этот процесс можно представить себе в пространстве?

    Прежде всего, необходимо исследовать структуру самих рибосом. Рибосомные частицы очень малы по размерам — 15—20 миллимикрон, меньше бактериофага более чем в 10 раз. Их молекулярный вес также относительно невелик — порядка 4 миллионов; из них 1,6 миллиона приходится на РНК. Но, несмотря на очень малые размеры рибосом, ученые получили представление об их структуре.

    С помощью электронных микроскопов ученые обнаружили, что рибосомы состоят из двух частей и по форме напоминают маленький грибок со шляпкой на толстенькой и короткой ножке.

    Первые опыты, поставленные, чтобы определить скорость и направление синтеза белковых молекул на рибосомах, дали очень интересные результаты. Оказалось, что в животных клетках (исследовался синтез дыхательного пигмента — гемоглобина) белок синтезируется со скоростью 1—2 молекулы в минуту, причем полипептидная цепь начинает строиться всегда с одного конца.

    Этот факт хорошо укладывается в представление об И-РНК как вытянутой матрицы для штамповки белковых молекул, в которой информация записана с одного конца до другого. В бактериальных клетках скорость синтеза оказалась значительно выше и измерялась не минутами, а секундами.

    Последние данные указывают, что молекулы специфического белка в микробных клетках синтезируются на рибосомах за 3—5 секунд.

    Сложный процесс синтеза белка в рибосомных частицах еще очень мало изучен. Поиски в этом направлении приносят все новые результаты. В самое последнее время ученые обнаружили в клетках целые «сообщества» рибосом — полисомы, вместе синтезирующие одну белковую молекулу.

    Количество рибосом в полисоме зависит от величины синтезируемой молекулы и колеблется от нескольких штук до сотен.

    Может быть, скорость синтеза на одной рибосоме всегда постоянна, а при необходимости быстро синтезировать белковую молекулу мобилизуется много рибосомных частиц?

    Подобных вопросов перед молекулярной биологией стоит еще много. До окончательной разгадки всех тайн живой природы еще далеко. Только сейчас начинаются работы, в которых ученые исследуют молекулярные основы клеточной дифференцирован.

    В организме животного много различных типов клеток — клетки мозга, нервные, мышечные, покровные, кроветворные. Отдельные органы выполняют чисто специализированные функции, например глаз с его роговицей, хрусталиком, свето — и цветочувствительным элементом — сетчаткой.

    И все это развивается путем деления из одной единственной оплодотворенной яйцеклетки.

    Проблема причинности дифференцировки в процессе развития высокоорганизованного организма чрезвычайно трудна, но при современном очень высоком уровне, на котором ведутся исследования в молекулярной биологии, разгадку сущности этого явления можно ожидать в недалеком будущем.

    Труды ученых, работающих в молекулярной биологии, уже сейчас приносят ощутимые практические результаты. До недавнего времени казалось, что невозможно синтезировать белок, минуя все живые системы.

    Речь идет не о синтезе белка в пробирке, где участвуют рибосомы, активированные аминокислоты и транспортная РНК, а об органическом синтезе путем чисто химических реакций. Однако в конце 1963 года такой синтез был осуществлен.

    Синтезированный белок инсулин обладал ярко выраженной биологической активностью.

    Пока инсулин для больных диабетом по-прежнему получают из поджелудочной железы животных, но скоро его будут синтезировать в химических лабораториях.

    Работы по синтезу белка химическим путем имеют очень большое значение. В разделе, посвященном функциям белков, говорилось об активнейшей способности белковых молекул ускорять и направлять химические реакции. Разработка методов синтеза ферментов в промышленном масштабе упростит и удешевит производство ценного химического сырья и удобрений.

    Нет сомнения, что дальнейшее развитие молекулярной биологии будет поставлять все новые и новые факты, знание которых даст в руки человечеству ключи к активному управлению процессами жизнедеятельности.

    Источник: http://www.activestudy.info/poslednyaya-stadiya-peredachi-informacii-sintez-belka/

    С чего начинается синтез белка

    Исследователи из МГУ уточнили картину молекулярных сигналов на начальных этапах белкового синтеза.

    Мы, как известно, примерно на 65% состоим из воды, но следом за водой идут белки, составляющие 20% массы тела. Информация о белках зашифрована в ДНК, в виде последовательности четырёх химических «букв» (азотистых оснований аденина, тимина, гуанина и цитозина), и для того, чтобы информация превратилась в реальную белковую молекулу, должна быть проделана довольно сложная молекулярная работа.

    Молекулярная схема рибосомы: рибосомная РНК (синие нити), почти скрыта под молекулами рибосомных белков. (Иллюстрация Evolution Tale / Flickr.com.)

    Рибосома движется по матричной РНК в поисках точки, с которой ей предстоит начать синтез белка. (Иллюстрация Сергей Дмитриев / НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского, МГУ)

    Рибосомы, синтезирующие белковые молекулы на ленте матричной РНК. (Фото Dr. Donald Fawcett & Kiseleva / Visuals Unlimited / Corbis.)

    Схематическое изображение большой и малой рибосомных субчастиц. (Фото Cecilia Stevens / Flickr.com.)

    Если клетке нужен какой-то белок, она сначала делает копию с того участка в ДНК, в которой требуемый белок записан – на ДНК синтезируется молекула матричной, или информационной, РНК с необходимым куском генетического «текста». Говоря на языке молекулярной биологии, происходит транскрипция, и суть её, грубо говоря, в том, чтобы с ДНК сделать РНК-ксерокс.

    А вот потом наступает черёд собственно синтеза белка, или трансляции: к ленте РНК прикрепляется большой и сложный агрегат под названием рибосома.

    Так называют надмолекулярный комплекс, образованный несколькими молекулами специальных РНК и целой кучей связанных с этими РНК белков.

    Работу рибосом можно сравнить с машиной, которая в соответствии с генетической инструкцией собирает из мономеров-аминокислот полимерную белковую молекулу. Но, как и во всяком деле, тут нужно знать, с чего начать и чем закончить.

    Логично было бы предположить, что, раз у ленты информационной РНК есть начало и конец, то прямо с начального её конца и нужно включать белковый синтез.

    Но в силу разных причин те информационные РНК, которые синтезируются в эукариотических клетках (а люди, животные, растения относятся к эукариотам), имеют в своём начале небольшой запуск, последовательность, в которой никакой белковой информации нет.

    То есть представьте, например, что вы держите в руках лист бумаги с плотным текстом, набранным без пробелов и знаков препинания, и, чтобы что-то из него понять, его следует читать со слова «старт». Но «старт» стоит не в самом начале, а чуть позже, и его нужно ещё увидеть. Вот именно такую задачу и решает рибосома перед тем, как начать синтез белка.

    Как всё происходит? Здесь необходимы новые молекулярные детали: рибосома на самом деле состоит из двух модулей-субчастиц, большой и малой, которые перед тем, как сесть на ленту РНК, разделяются. Первой на РНК приземляется малая субчастица, и она же потом начинает искать точку старта.

    В этом ей помогает целая компания специальных белков, называемых факторами инициации трансляции, или, иными словами, белковыми молекулами, обслуживающими начало синтеза белка.

    Их довольно много, и для большей наглядности их можно сравнить с аппаратами-лоцманами, которые в каком-нибудь фантастическом фильме подводят огромный, идущий на посадку космический корабль к правильной посадочной площадке – с той разницей, что теперь этот корабль ещё куда-то поедет по земле, и лоцманам придётся вести его и дальше.

    Сев на РНК, малая субчастица рибосомы начинает сканировать её в поисках специальной последовательности генетических букв, обозначающих «старт» (и заодно, кстати, кодирующих первую аминокислоту будущей белковой молекулы).

    Однако таких «стартов» на пути едущей по РНК малой рибосомной субчастицы может быть не один и не два, а вот правильный среди них – только один.

    Считается, что правильный «старт» – он более «привлекательный», наткнувшись на него, сканирующая молекулярная машинерия слегка задерживается.

    И вот нужное стартовое слово узнано, и что происходит дальше? Один из белков-лоцманов (то бишь факторов инициации) держит при себе молекулу ГТФ (гуанозинтрифосфат), которая очень часто используется в самых разных молекулярных реакциях в качестве сигнала.

    Когда приходит время, от ГТФ отсоединяется один остаток фосфорной кислоты. Распад ГТФ заставляет блоки белковых молекул сдвигаться друг относительно друга – молекулярная машина перестраивается и становится готовой к выполнению следующих задач.

    В целом, в известной степени огрубляя, ГТФ можно сравнить с сигнальной ракетой.

    Вернёмся к рибосоме (точнее, к её малой субчастице), которая узнала на матричной РНК точку старта.

    Считается, что последовательность событий тут такая: распознавание стартового «слова» вызывает распад ГТФ (то есть «запуск сигнальной ракеты»), после чего белки-лоцманы, висящие на малой субчастице, разбегаются, чтобы к ней могла пристыковаться большая субчастица.

    (Стыковка происходит опять же с помощью дополнительных обслуживающих белков и опять же с распадом ещё одной молекулы ГТФ.) И вот теперь полная рибосома, образованная большим и малым «модулями», начинает читать генетический текст и собирать в соответствии с ним белковую молекулу.

     Однако результаты сотрудников лаборатории Ивана Николаевича Шатского из Института НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского, опубликованные в Nucleic Acids Research, заставляют описанную картину несколько пересмотреть.

    Не будем углубляться в тонкости методов, которые исследователи использовали в работе. Сразу перейдём к выводам: по новым данным, распад ГТФ, который, как считалось, удостоверяет узнавание места старта, на самом деле происходит до этого.

    Читайте также:  Царевна софья алексеевна - тайны и факты

    То есть весь молекулярный агрегат, наткнувшись на участок в РНК, который с очень большой вероятностью является настоящим стартом, обращается с ГТФ – а точнее, к тем белкам, которые отвечают за её распад.

    Если ГТФ гидролизовалась, то начнётся синтез белка, если нет, то пусть тут будет хоть трижды «старт», рибосомный малый модуль проедет дальше.

    Но о чём тогда сигнализирует «сигнальная ракета»? Здесь нужно вспомнить ещё раз про факторы инициации белки-лоцманы.

    Распад, гидролиз ГТФ зависит от присутствия сразу двух белков, и, если какого-то из них не хватает, не будет никакой «сигнальной ракеты».

    Иными словами, здесь происходит проверка на присутствие всех факторов инициации, и, если все они есть в достаточном количестве, значит, можно плотно сесть на точку старта, присоединить большую субчастицу и т. д.

    Если доискиваться глобального биологического смысла, то тут мы имеем дело с дополнительной проверкой, дополнительным пунктом контроля, дополнительным cheсkpoint'ом в крайне важном и крайне сложном молекулярно-клеточном процессе. (Известно, что чем сложнее процедура, тем лучше лишний раз перестраховатся и лишний раз проверить, всё ли идёт как надо.)

    Вообще, инициация – то есть начало – трансляции у эукариот очень зарегулирована, на этих самых белках-лоцманах и на рибосомах сходятся множество сигнальных цепочек: прежде, чем начать синтез белка, клетка должна ясно понять, что за белок и в каком количестве он нужен.

    Ну, а важность новых данных, проясняющих картину трансляции, легко себе представить, если вспомнить, что многие онкологические процессы начинаются как раз с неполадок в синтезе белка, когда, к примеру, какой-то молекулы, понуждающей клетку к делению, вдруг становится в клетке слишком много.

    По материалам МГУ .

    Источник: https://www.nkj.ru/news/28012/

    Создан первый в мире искусственный белок

    Folding@Home предназначен для расчета математической модели «правильного» сворачивания белка в трехмерную структуру и сулит новые перспективы для продления активной жизни человека.

    Предполагается, что использованная методика будет использована при конструировании других белков, столь необходимых для медицины человека.

    Эта разработка группы биологов под руководством Дэвида Бэйкера (David Baker) проливает свет на загадку фолдинга белков.

    Компьютерная модель первого синтетического протеина Top7Источник: Gautam Dantas/University of Washington

    Напомним, что ученым до сих пор непонятны принципы, в соответствии с которыми белки сворачиваются в трехмерном пространстве, принимая особую форму (это явление и получило название «фолдинг белков»).

    Успешный эксперимент по конструированию синтетического протеина Top7 проливает определенный свет на механизм фолдинга белков.

    Теперь, по словам Дэвида Бэйкера, стали понятны хотя бы некоторые характеристики таинственного процесса1.

    В настоящее время ученые из университета Вашингтона (Univeristy of Washington’s Howard Hughes Medical Institute) продолжают работу.

    Исследовательская группа поставила своей целью сконструировать протеины с точно запрограммированными функциями.

    Ожидается, что это будет настоящий прорыв — и не только в медицине.

    Что такое фолдинг

    Протеин: синтез, структура и фолдингИсточник: Folding@Home

    В клетках за производство протеинов отвечают рибосомы, где белки собираются из отдельных аминокислот в соответствии с последовательностью, считываемой из ДНК.

    Результатом работы такого биологического конвейера являются длинные молекулы — «заготовки» для протеинов. И хотя геном сегодня расшифрован, то есть, известна структура некоторого количества белков, в том числе — человека, даже в этом случае невозможно судить о его функциях. Последние проявляются только после того, как длинная цепочка аминокислот свернется и примет необходимую форму.

    Примечательно, что из миллионов потенциально возможных пространственных комбинаций протеин принимает одну-единственную заранее известную форму. Этот процесс и называется фолдингом. Таким образом, в организме образуются готовые к работе гемоглобин, инсулин и другие необходимые для жизнедеятельности белки.

    Процесс сворачивания может проходить в несколько стадий длительностью от нескольких секунд до нескольких минут. В последней — решающей — фазе протеин из «предварительного состояния» мгновенно принимает окончательную форму. Именно эта фаза продолжительностью несколько десятков микросекунд представляет собой сложнейшую проблему для моделирования.

    Ситуация с принятием окончательной формы усугубляется тем, что процесс в значительной степени зависит от условий внешней среды, в том числе температуры. Одна молекула мгновенно, «естественным образом», сворачивается в природных условиях. Но моделирование этого, казалось бы, простого процесса может занимать годы непрерывной работы многих компьютеров.

    В наше время ученые развернули активную деятельность в попытках понять, каким образом протеины выполняют фолдинг так быстро и так надежно.

    Понимание этого процесса позволит не только с легкостью создавать усовершенствованные версии белков, существующих в природе, но и моделировать абсолютно новые структуры с новыми свойствами — синтетические «самосборные» протеины с запрограммированной функциональностью. Некоторые даже говорят о будущих «нанороботах», появление которых приведет к настоящей технологической революции, в том числе в медицине.

    Фолдинг@на дому.EXE

    Первый синтетический протеин создан учеными из Медицинского института Ховарда Хьюза при университете Вашингтона. Именно этот институт является главным спонсором известного проекта Folding@Home2 — программы распределенных вычислений для расчета фолдинга разнообразных синтетических белков.

    Так получилось, что одной из задач, моделирование которой требует огромной вычислительной мощности, является фолдинг протеинов. На современном ПК расчет 1 наносекуды фолдинга белка при определенных температурных условиях занимает примерно 1 день.

    Для расчета всего процесса требуется в десятки тысяч раз больше вычислительной мощности, потому что фолдинг продолжается несколько десятков микросекунд. Кроме того, необходимо моделировать сворачиваемость разных модификаций молекулы при разных температурах.

    Для выполнения этой задачи любой вычислительной мощности будет недостаточно.

    Визуализация фолдинга на экранеИсточник: Folding@Home

    Folding@Home — один из самых крупных научных проектов распределенных вычислений.

    На сайте можно скачать программу-клиент, которая работает под Windows, Linux или Macintosh в фоновом режиме или в виде красивого скринсейвера (см. слева).

    Кстати, работа программы в фоновом режиме с низким приоритетом практически не сказывается на общей производительности системы.

    Источник: http://www.cnews.ru/articles/sozdan_pervyj_v_mire_iskusstvennyj_belok

    Просто о сложном: ничего, что наша ДНК наполовину совпадает с ДНК банана?

    Начнем с начала: вся жизнь на планете состоит из четырех основных типов веществ: белков, жиров, углеводов и нуклеиновых кислот. Примером такой кислоты служит всем известная молекула ДНК, которая является полимером. Самое простое объяснение структуры полимера — бусы. Как бусы состоят из бусинок, так и полимер состоит из мономеров.

    ДНК состоит из повторяющихся блоков — нуклеотидов, а они, в свою очередь, из азотистого основания, сахара (дезоксирибозы) и фосфатной группы. Всего существует четыре типа азотистых оснований: аденин, гуанин, тимин и цитозин, при этом аденин соединяется только с тимином, а гуанин — только с цитозином, это называется принципом комплементарности.

    Видовое разнообразие жизни на Земле, наши отличительные черты (цвет глаз, волос, состояние кожи и даже характер) зависят от взаимного расположения тех самых четырех азотистых оснований в цепочке ДНК. По странному стечению обстоятельств наша ДНК на 50% совпадает с ДНК банана, а на 35% — с ДНК нарцисса, но что это значит на практике для нас? Да ничего, в принципе.

    Сходство ДНК означает, что у нас и у банана есть определенное количество одинаковых кодирующих участков из нуклеотидов. Процессы передачи и реализации информации коротко описываются основной догмой молекулярной биологии: из ДНК синтезируется РНК, из РНК синтезируется белок.

    Синтез белка является одним из основных жизненно необходимых процессов: белок необходим нам для роста, развития, регенерации, и он также является ферментом.

    Люди из азота

    Как уже упоминалось, жизнь состоит из четырех основных типов веществ, один из которых — белок. В свою очередь, белок состоит из аминокислот. Структура аминокислоты достаточно простая: это углеродный каркас, на который крепятся атомы кислорода, азота, водорода, углерода и иногда серы.

    Аминокислоты крепятся одна к другой в порядке, закодированном в ДНК, составляют цепочки неограниченной длины, и получается белок. Итак: у каждой аминокислоты есть углеродный скелет, то есть белок состоит в основном из углерода, а без белка наша жизнь невозможна. Именно отсюда и появился тезис, что жизнь на нашей планете углеродная.

    Но в таблице Менделеева элементов больше, чем один, и возникает вопрос: может ли жизнь быть завязана на другом элементе? И если да, то на каком? Ответ напрашивается сам собой: логично было бы попробовать рассмотреть элемент, близкий к углероду, но с большим количеством электронов, а именно азот.

    Дополнительный электрон удобен тем, что азот имеет больше степеней окисления, — следовательно, на его основе можно создать больше соединений. Помимо этого, азот образует связи такого же типа, как и углерод.

    Что же будет, если мы попробуем составить из азота длинную цепочку? К сожалению, мы получим не новый тип жизни, а самую мощную из неатомных взрывчаток — ГНИВ (Гексанитрогексаазаизовюрцитан). Проблема в том, что полимеры азота нестабильны в условиях нашей планеты, для их стабильности необходимо гораздо более высокое давление, нежели атмосферное давление Земли.

    Но Вселенная огромна, и в большинстве мест давление больше, чем земное. Компьютерное моделирование атмосферы Юпитера показало, что полимеры из азота на этой планете будут даже стабильнее, чем из углерода. И таких мест с подходящими условиями гораздо больше, чем одно. Так что кто знает — может быть, во Вселенной уже давно существуют азотные люди.

    Помимо визионерских вопросов об азотной жизни, биохимия дает ответ на более насущные запросы — например, как правильно заниматься спортом и каким именно. Чтобы разобраться, обратимся к такой сложной схеме, как цикл Кребса.

    За ее открытие Ханс Кребс совместно с Фрицем Липманом в 1953 году получили Нобелевскую премию по медицине. Коротко суть схемы можно передать тезисом «жиры горят в пламени углеводов».

    Из этого объяснения следуют некоторые важные утверждения:

    Нам необходимы углеводы

    Если нет углеводов, а физическая нагрузка присутствует, организм начинает разрушать свой белок, чтобы добыть углеводы из него. Разрушение белка — это разрушение мышечной ткани, в то время как основная цель тренировок заключается в обратном.

    Стоит отметить, что углеводы нам нужны сложные, или медленные, состоящие из трех и более моносахаридов, единиц строения углеводов. Сложные углеводы содержатся в крупах, картофеле, печени, бобовых.

    Употребление этих продуктов постепенно повышает уровень глюкозы в крови, и организм успевает справляться с ее переработкой. В отличие от медленных углеводов, быстрые состоят из одного или двух моносахаридов.

    Они резко повышают уровень сахара в крови, а затем оседают в виде жира, потому что организм не может сразу переработать такое большое поступление глюкозы.

    Для поддержания горения (а по факту — окисления) жиров нам необходим кислород

    С точки зрения энергетических затрат аэробные нагрузки (то есть с поступлением большого количества кислорода) в 19 раз более эффективны для сжигания жира, чем анаэробные (то есть почти бескислородные), так что польза от присутствия кислорода очевидна.

    Если вы все еще сомневаетесь, что для сжигания жира лучше бегать, чем поднимать штангу, то вот еще одна причина, и имя ей — пировиноградная кислота, которая является конечным продуктом распада глюкозы. Дальнейший метаболизм кислоты зависит от наличия воздуха.

    При аэробном варианте она вовлекается в уже упомянутый нами цикл Кребса, крутится в нем, что каждый раз дает нам энергию для продолжения тренировки.

    Раньше считалось, что только в анаэробном варианте, то есть без доступа кислорода, пировиноградная кислота превращается в хорошо знакомую всем молочную кислоту — именно она вызывает боль в мышцах после тренировки.

    Согласно последним исследованиям, виноградная кислота может появляться и при анаэробной тренировке, но только при нагрузках, превышающих 50% от максимального уровня выносливости человека. При такой интенсивной нагрузке жир снова перестает сжигаться, и разрушаются уже углеводы, что приводит к появлению молочной кислоты. Хорошая новость в том, что большинство тренировочных программ построено так, чтобы пик нагрузки не превышал тот самый порог 50% от максимума возможностей.

    По-настоящему аэробных вида спорта всего четыре: бег, плавание, бег на лыжах и гребля. Именно при занятии этими видами спорта задействовано более 70% от общего числа мышц, и в организм поступает достаточное количество кислорода. Помимо количества задействованных мышц, важна длительность нагрузки.

    В самом начале тренировки идет обратимая реакция расщепления креатинфосфата для поддержания энергии в организме. Креатинфосфат преимущественно содержится в мышечной и нервной ткани, и его запасов хватает примерно на первые 20 секунд тренировки.

    После разложения креатинфосфата самым простым с точки зрения организма вариантом получения энергии является расщепление глюкозы. В наших клетках глюкоза хранится в форме гликогена, который при нагрузке начинает расщепляться следом после креатинфосфата. Затем, когда организм израсходовал весь доступный запас гликогена, включается более сложная реакция расщепления жира.

    В среднем гликогена хватает на 20–30 минут, в зависимости от уровня подготовленности человека. Именно поэтому, если вы хотите похудеть, важно, чтобы тренировка была длительной, не менее получаса.

    Хороший, плохой, злой холестерин

    Довольно много внимания в статье мы обращали на основные четыре элемента, но ведь мир ими не ограничивается. Например, существуют такие вещества, как жирные кислоты. Они бывают насыщенные и ненасыщенные. Основное отличие заключается в том, что насыщенные находятся в твердом состоянии, и они синтезируются в организме, то есть у нас нет необходимости в получении их извне.

    Ненасыщенные же находятся в жидком состоянии, они полезны для организма, но им не синтезируются. Такие жирные кислоты содержатся в тех организмах, которые дышат не так, как мы. Например, в растениях или рыбе. Помимо жирных кислот есть еще жиры, или липиды, к которым относится холестерин. Бытует мнение, что от холестерина нужно полностью избавляться, но на самом деле это совсем не так.

    Во-первых, холестерин входит в состав клеточных мембран и именно благодаря ему стенки клеток эластичны, то есть более устойчивы к внешним воздействиям. А во-вторых, холестерин относится к стероидным липидам и является родоначальником всех стероидных гормонов, например половых.

    Но несмотря на это, допускать повышенное содержание холестерина в организме не стоит, ведь всем нам хорошо известно, к чему это приводит.

    Не пропустите следующую лекцию:

    Иконки: 1) Kris Brauer, 2) Creative Stall, 3) irene hoffman — from the Noun Project.

    Источник: https://theoryandpractice.ru/posts/12729-mfti-biochemistry

    Ссылка на основную публикацию